C. Protein rất ít tan trong nước và dễ tan khi đun nóng. D. Phân tử các protein đơn giản gồm chuỗi các polipeptit tạo nên. Chọn đáp án C. C sai vì: + Protein có độ tan khác nhau tùy theo loại. + Khi đun lên thì protein bị đông tụ lại và tách khỏi dung dịch. Câu hỏi hot cùng chủ đề kiến thức chung. Protein đơn giản là khi phân giải bằng acid chỉ cho sản phẩm toàn bộ là acid amin 1. Albumins: gồm các loại protein tan trong nước tinh khiết, có hình cầu, gồm nhiều loại enzyme. 2. Globulins: tan trong muối loãng, có hình cầu (thường NaCl) 3. Prolamines: không tan trong nước, tan trong cồn 50%-90% 4. Hai protein này không hòa tan trong nước mà khi nhào với nước thì trương lên … Khớp với kết quả tìm kiếm: Bột mì là sản phẩm được chế biến từ hạt lúa mì hoặc các loại ngũ cốc bằng quá trình nghiền. Trong quá trình này, vỏ cám và phôi được tách ra và phần còn Cho các phát biểu sau về protit: (1) Protein là hợp chất cao phân tử thiên nhiên có cấu trúc phức tạp. (2) Protein chỉ có trong cơ thể người và động vật. (3) Protein bền đối với nhiệt, đối với axit và kiềm. (4) Chỉ các protein có cấu trúc dạng hình cầu mới có khả năng tan trong nước tạo dung dịch keo. Chứng thực chữ ký Giấy ủy quyền về việc đứng tên kê khai hưởng chính sách theo Quyết định số 290/2005/QĐ-TTg ngày 08 tháng 11 năm 2005 của Thủ tướng Chính phủ về chế độ, chính sách đối với một số đối tượng trực tiếp tham gia kháng chiến chống Mỹ cứu nước nhưng chưa được hưởng chính sách của Vay Tiền Nhanh. Trong công nghệ thực phẩm, việc nghiên cứu cấu trúc và các tính chất hóa học và vật lý của protein trong thực phẩm là rất cần thiết đối với tất cả mọi người nói chung và các bạn học sinh sinh viên đang theo học nhóm ngành này nói riêng. Cấu trúc của proteinKhái niệm về proteinCấu trúc của proteinTính chất Lý – Hóa của proteinTính tan của proteinTính hydrat hóa của proteinKhả năng hóa tan của proteinĐộ nhớt của dung dịch proteinHằng số điện môi của dung dịch proteinTính chất điện ly của proteinBiểu hiện quang học của proteinKết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch của proteinBiến tính proteinKhả năng tạo nhũ của proteinCác tính chất tạo bọt của proteinKhả năng cố định mùi của protein Khái niệm về protein Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là các axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide gọi là chuỗi polypeptide. Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein. Cấu trúc của protein Cấu trúc của protein Axit amin – Đơn phân tạo nên protein Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần một là nhóm amin -NH2, hai là nhóm Cacboxyl -COOH và cuối cùng là các nguyên tử Cacbon trung tâm đính với một nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống. Các bậc cấu trúc của protein Người ta phân biệt biệt ra 4 bậc cấu trúc của Protein Cấu trúc bậc một Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối cùng là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò rất quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuổi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein. Cấu trúc bậc hai Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà ở xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn và cấu trúc nếp gấp , được cố định bởi các liên kết hydro giữa những axit amin gần nhau. Các protein sợi như keratin, collagen…có trong lôn, tóc, móng, sừng gồm nhiều xoắn , trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp hơn. Cấu trúc bậc ba Các xoắn và phiến nếp gấp có thể cuôn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào nhóm –R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm –R của cysteine có khả năng tạo cầu disunfur -S-S, nhóm –R của proline cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp hay, hay những nhóm –R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chuôi vào bên trong phân tử…Các liên kết yếu hơn như liên kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm –R có điện tích trái dấu. Cấu trúc bậc bốn Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hydro. Tính chất Lý – Hóa của protein Tính chất hóa lý của protein Tính chất hóa lý của protein bao gồm tính tan trong dung môi, tính hydrat hóa, tính điện ly, kết tủa, biến tính, tạo nhũ, tạo bọt Có rất nhiều tính chất khác nhau của protein, hãy cùng tìm hiểu những tính chất này phía dưới đây nhé. Tính tan của protein Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số loại dung môi nhất định, chẳng hạn như albunmin dễ tan trong nước, globulin dễ tan trong muối loãng, prolamin tan trong ethanol, glutelin chỉ tan trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng Tính hydrat hóa của protein Phần lớn thực phẩm là những hệ rắn hydrat hóa. Các đặc tính hóa lý, lưu biến của protein và các thành phần khác của thực phẩm phụ thuộc không chỉ riêng vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt tính của nước. Ngoài ra, các chế phẩm protein concentrate và isolate dạng khô trước khi sử dụng phải được hydrat hóa. Do đó, các tính chất hydrat hóa và tái hydrat hóa của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn to lớn. Hydrat hóa protein ở trạng thái khô có thể được phân chia thành các gian đoạn liên tiếp như sau Quá trình hydrat hóa một protein ở dạng khô Hấp thụ nước còn gọi là cố định nước, trương nở, thấm ướt, khả năng giữ nước, tính dính, dẻo liên quan đến 4 giai đoạn đầu; khả năng phân tán, độ nhớt, độ đặc của protein liên quan đến giai đoạn 5. Trạng thái cuối cùng của protein – tan hoặc không tan một phần hay hoàn toàn – có liên quan đến các tính chất chức năng quan trọng như tính tan hoặc tính tan tức thời giai đoạn 5 xảy ra nhanh. Tính tạo gel liên quan đến sự tạo thành khối không tan hydrat hóa tốt, nhưng các phản ứng protein – protein đóng vai trò chính. Cuối cùng, các tính chất bề mặt như nhũ tương hóa và tạo bọt cũng cần protein có khả năng hydrat hóa và phân tán cao hơn các đặc tính khác. Trong quá trình hydrat hóa, protein tương tác với nước qua các nối peptide hoặc các gốc R ở mạch bên nhớ liên kết hydro. Các yếu tố môi trường ảnh hưởng đến tính chất hydrat hóa Nồng độ protein, pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion, sự có mặt của các thành phần khác là những yếu tố ảnh hưởng đến các phản ứng protein – protein và protein – nước. Các tính chất chức năng được xác định trong điều kiện cân bằng của các lực này. Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein. pH thay đổi dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích điện trên bề mặt các phân tử protein, làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết với nước. tại điểm đẳng điện pI, phản ứng protein – protein là cực đại, các phân tử protein liên kết với nhau, co lại và khả năng hydrat hóa và trương nở là cực tiểu. Nói chung khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do làm giảm các liên kết hydro. Biến tính và tập hợp khi đun nóng làm giảm bề mặt phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định nước. Tuy nhiên, đối với một số ngoại lệ, khi đun nóng trong nước protein có cấu trúc chặt chẽ cao, sự phân ly và duỗi ra của các phân tử có thể làm lộ ra trên bề mặt các liên kết peptide và mạch ngoại phân cực mà trước đó bị che dấu, kết quả là làm tăng khả năng cố định nước. Bản chất và nồng độ các ion gây ảnh hưởng đến lực ion trong môi trường và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein nên cũng ảnh hưởng đến khả năng hydrat hóa. Người ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản ứng liên kết giữa nước, muối và các nhóm ngoại của acid amin. Khi nồng độ muối như NaCl thấp, tính hydrat hóa của protein có thể tăng do sự đính thêm các io giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên, khi nồng độ muối cao, các phản ứng muối – nước trở nên trội hơn, làm giảm liên kết protein – nước và protein bị “sấy khô”. Sự hấp thụ và giữ nước của protein có ảnh hưởng đến tính chất và kết cấu của nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm… Khả năng hóa tan của protein Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ hòa tan cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được sử dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta còn muốn protein có thể tan được ở những giá trị pH khác nhau và bền với nhiệt độ. Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất chức năng đầu tiên được đo đạc ở các giai đoạn chế biến và chuyển hóa protein. Người ta thường sử dụng chỉ số “Nitơ hòa tan” Nitrogen Solubility Index – NSI để xác định đạc tính này. Biết được độ hòa tan của protein rất có ích cho các quá trình công nghệ như trích ly, tinh chế, tủa phân đoạn protein cũng như định hướng sử dụng các loại protein. Protein của lactoserum hòa tan tốt ở khoảng pH và lực ion rộng. Ngược lại, độ hòa tan của caseinate phụ thuộc nhiều vào pH, lực ion và nồng độ Ca2+, nhưng ít phụ thuộc vào nhiệt độ như protein của lactoserum và protein đậu nành. Tính tan của phần lớn protein bị giảm mạnh và không thuận nghịch trong quá trình đun nóng. Tuy nhiên, trong chế biến thực phẩm, đun nóng luôn là cần thiết với các mục đích diệt vi sinh vật, giảm mùi khó chịu, tách bớt nước…Ngay cả trường hợp đun nóng nhẹ sử dụng khi trích ly và làm sạch các chế phẩm protein cũng gây nên sự biến tính nhất định và làm giảm độ hòa tan. Không phải tất cả protein có độ hòa tan ban đầu tốt sẽ luôn có các tính chất chức năng khác tốt. Có trường hợp khả năng hấp thụ nước của protein được cải thiện khi làm biến tính ở một mức độ nào đó. Đôi khi, khả năng tạo gel vẫn giữ được sau khi biến tính và không hòa tan một phần protein. Tương ứng với điều đó, việc tạo thành nhũ tương, hệ bọt và gel có thể liên quan tới các mức độ làm duỗi mạch, tập hợp và không hòa tan protein khác nhau. Ngược lại, protein của lactoserum caseinate và một vài protein khác cần có độ hòa tan ban đầu đủ lớn nếu muốn chuyển hóa nó thành dạng gel, hệ bọt hay hệ nhũ tương tốt. Độ nhớt của dung dịch protein Khi protein hòa tan trong dung dịch, mỗi loại dung dịch của những protein khác nhau có độ nhớt khác nhau. Người ta có thể lợi dụng tính chất này để xác định khối lượng phân tử protein độ nhớt càng cao thì khối lượng phân tử càng cao. ProteinNồng độ % trong nướcĐộ nhớt tương đối của nước bằng 1Gelatin3,04,54Albumin trứng3,01,20Gelatin3,014,2Albumin trứng8,01,57 Độ nhớt của một số loại protein Hằng số điện môi của dung dịch protein Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như ethanol, aceton vào dung dịch protein trong nước thì độ tan của protein giảm tới mức kết tủa do giảm mức độ hydrat hóa của các nhóm ion hóa protein, lớp áo mất nước, các phân tử protein kết hợp với nhau thành tủa. Như vậy hằng số điện môi làm ngăn cản lực tĩnh điện giữa các nhóm tích điện của protein và nước. Tính chất điện ly của protein Cũng như các amino acid, protein là chất điện ly lưỡng tính vì trong phân tử protein có nhiều nhóm phân cực mạnh gốc bên R của amino acid. Ví dụ nhóm COOH thứ hai của Asp, Glu; nhóm NH¬2 của Lys; nhóm OH của Ser, Thr, Tyr thái tích điện của các nhóm này phụ thuộc vào pH của môi trường. Ở pH nào đó mà tổng điện tích dương + bằng tổng điện tích âm - của phân tử protein bằng không, phân tử protein không di chuyển trong điện trường thì giá trị pH đó được gọi là pH¬i isoeletric-điểm bằng điện của protein. Như vậy protein chứa nhiều Asp, Glu amino acid có tính acid mạnh thì pH¬i ở trong vùng acid, ngược lại nhiều amino acid kiềm như Lys, Arg, His thì pH¬i ở trong vùng kiềm. Ở môi trường có pH pH¬i phân tử protein thể hiện tính acid, cho ion H+, do đó số điện tích âm lớn hơn số điện tích dương, protein là một đa ion, tích điện âm. ProteinpHiProteinpHiPepsin1,0Globulin sữa5,2Albumin trứng4,6Hemoglobin6,8Casein4,7Ribonuclease7,8Albunmin huyết thanh4, Giá trị pHi của một số proetein Trong môi trường pH=pHi , protein dễ dàng kết tụ lại với nhau vì thế người ta lợi dụng tính chất này để xác định pHi của protein cũng như để kết tủa protein. Mặt khác do sự sai khác nhau về pHi giữa các protein khác nhau, có thể điều chỉnh pH của môi trường để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp của chúng. Sự kết muối của dung dịch protein Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu với nồng độ thấp chúng làm hòa tan nhiều protein. Tác dụng đó không phụ thuộc vào bản chất của muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ các muối và số điện tích của mỗi ion trong dung dịch, tức là phụ thuộc vào lực ion của dung dịch trong đó là kí hiệu của tổng, C1 là nồng độ của mỗi ion, Z1 là điện tích của mỗi ion. Các muối có ion hóa trị II MgCl2, MgSO¬¬4… làm tang đáng kể độ tan của protein hơn các muối ion có hóa trị I NaCl, NH4Cl, KCl… . Khi tăng đáng kể nồng độ muối trung tính thì độ tan của protein bắt đầu giảm van ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị tủa hoàn toàn. Các protein khác nhau tủa ở những nồng độ muối trung tính khác nhau. Người ta sử dụng tính chất này để chiết xuất và tách riêng từng phần protein ra khỏi hỗn hợp. Đó là phương pháp diêm tích kết tủa protein bằng muối. Thí dụ dùng muối ammonium sulfate 50% bão hòa kết tủa globulin và dung dịch ammonium sulfate bão hòa để kết tủa albumin từ huyết thanh. Biểu hiện quang học của protein Cũng như nhiều chất hóa học khác , protein có khả năng hấp thụ và bức xạ ánh sáng dưới dạng lượng tử . Vì vậy có thể đo cường độ hấp thụ của protein trong dung dịch hay còn gọi là mật độ quang thường kí hiệu bằng chữ OD Optical Density. Dựa trên tính chất đó người ta đã sản xuất ra các loại máy quang phổ hấp thụ để phân tích protein. Nhìn chung, protein đều có khả năng hấp thụ ánh sáng trong vùng khả kiến từ 350nm-800nm và vùng tử ngoại từ 320nm xuống tới 180nm. Trong vùng ánh sáng khả kiến protein kết hợp với thuốc thử hấp thụ mạnh nhất ở vùng ánh sáng đỏ 750nm định lượng protein theo Lowry. Đối với vùng tử ngoại dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở hai vùng bước sóng khác nhau 180nm-220nm và 250nm-300nm. Ở bước sóng từ 180nm-220nm đó là vùng hấp thụ của liên kết peptide trong protein, cực đại hấp thụ ở 190nm. Do liên kết peptide có nhiều trong phân tử protein nên độ hấp thụ khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại protein với nồng độ thấp. Tuy nhiên vùng hấp thụ này của các liên kết peptide trong protein có thể bị dịch về phía có bước sóng dài hơn khi có một số tạp chất lẫn trong dung dịch protein. Mặt khác chính các tạp chất này cũng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng bước sóng 180nm-220nm. Vì thế trong thực tế thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 220nm-240nm. Ở bước sóng từ 250nm-300nm là vùng hấp thụ các amino acid thơm Phe, Tyr, Trp có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở 280nm. Có thể sử dụng phương pháp đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 280nm để định tính và định lượng các protein có chứa các amino acid thơm. Hàm lượng các amino acid thơm trong các protein khác nhau thay đổi khá nhiều, do đó dung dịch của các protein khác nhau có nồng độ giống nhau có thể khác nhau về độ hấp thụ ở bước sóng 280nm. Và được đánh giá bằng hệ số tắt, ví dụ hệ số tắt của albumin huyết thanh bò băng 6,7 khi cho ánh sáng có bước sóng 280nm đi qua 1cm dung dịch có nồng độ 10mg/ml; trong khi hệ số tắt của kháng thể IgG bằng 13,6. Ngoài ra có nhiều chất khác trong dung dịch cũng có ảnh hưởng đến độ hấp thụ protein. Vì vậy các phương pháp đo độ ấp thụ ở vùng ánh sáng tử ngoại thường được dùng để định lượng protein đã được tinh sạch hoặc để xác định protein trong các phân đoạn nhận được khi sắc ký tách các protein qua cột. Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch của protein Khi protein bị kết tủa đơn thuần bằng dung dịch muối trung tính có nồng độ khác nhau hoặc bằng alcohol, aceton ở nhiệt độ thấp thì protein vẫn giữ nguyên được mọi tính chất của nó kể cả tính chất sinh học và có thể hòa tan trở lại gọi là kết tủa thuận nghịch. Các yếu tố kết tủa thuận nghịch được dùng để thu nhận chế phẩm protein. Trong quá trình kết tủa thuận nghịch muối trung tính vừa làm trung hòa điện vừa loại bỏ lớp vỏ hydrat hóa của protein, còn dung môi hữu cơ háo nước phá hủy lớp vỏ hydrate nhanh chóng. Trong chế phẩm protein nhận được còn lẫn các chất đã dùng để kết tủa, cần sử dụng phương pháp thích hợp để loại bỏ các chất này. Ví dụ có thể dùng phương pháp thẩm tích để loại bỏ muối. Ngược lại kết tủa không thuận nghịch là phân tử protein sau khi bị kết tủa không thể phục hồi lại trạng thái ban đầu. Sự kết tủa này thường được sử dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung dịch, làm ngưng phản ứng của enzyme. Một trong những yếu tố gây kết tủa không thuận nghịch đơn giản nhất là đun sôi dung dịch protein sẽ nói kỹ hơn trong phần biến tính protein ở phần sau. Biến tính protein Sau khi protein bị kết tủa , nếu loại bỏ các yếu tố gây kết tủa mà protein vẫn mất khả năng tạo thành dung dịch keo bền như trước và mất những tích chất ban đầu , chẳng hạn độ hòa tan giảm, tính chất sinh học bị mất gọi là sự biến tính protein. Vì vậy, đối với việc bảo quản protein, người ta thường để dung dịch protein ở nhiệt độ thấp thường là từ . Song ở nhiệt độ này dung dịch protein dần dần cũng bị biến tính , biến tính càng nhanh khi dung dịch protein càng loãng. Sự biến tính ở nhiệt độ thấp của dung dịch protein loãng được gọi là sự biến tính “bề mặt” protein bị biến tính tạo nên một lớp mỏng trên bề mặt dung dịch, phần dưới lớp mỏng là những nhóm ưa nước nằm trong dung dịch, phần trên lớp mỏng là những gốc kị nước của amino acid kết hợp với nhau bởi lực Van der Waals. Ở dung dịch đặc các phân tử protein kết hợp với nhau chặt chẽ hơn do đó làm giảm bớt và hạn chế sự biến tính bề mặt. Để bảo quản tốt các chế phẩm protein như enzyme, hormon, -globulin kháng độc tố v..v…người ta tiến hành làm đông khô làm bốc hơi nước của dung dịch protein ở áp suất và nhiệt độ thấp, bột thu được có thể bảo quản được ngay cả ở nhiệt độ phòng thí nghiệm trong các ống hàn kín. Khả năng tạo nhũ của protein Nhiều sản phẩm thực phẩm là hệ nhũ tương như sữa bò, sữa đậu nành, kem, nước cốt dừa, bơ, phomai nóng chảy, mayonnaise, xúc xích thịt cá…và những thành phần protein thường đóng vai trò nổi bật trong việc làm bền các hệ này. Protein được hấp thụ ở bề mặt phân chia giữa các giọt dầu phân tán và pha nước liên tục có các tính chất vật lý và lưu biến làm đặc, tạo độ nhớt, “cứng – dẻo” có tác dụng ngăn cản các giọt chất béo hợp nhất. Tùy theo pH, ion hóa các gốc R của các acid amin trong mạch polypeptide cũng tạo ra các lực đẩy tĩnh điện, góp phần làm bền hệ nhũ tương. Nói chung, protein ít có khả năng làm bền hệ nhũ tương nước/dầu. Nguyên nhân có thể do phần lớn protein có bản chất ưa nước và do đó chúng bị hấp thụ ở pha nước gần bề mặt phân chia. Các tính chất tạo bọt của protein Các hệ bọt thực phẩm gồm các bọt khí phân tán trong pha liên tục là lỏng hoặc bán rắn có chất hoạt động bề mặt hòa tan. Có rất nhiều loại thực phẩm có dạng bọt như bánh xốp, kem, bọt của bia…Trong nhiều trường hợp, khí tạo bọt là không khí, một số khác là CO2 còn pha liên tục là một dung dịch hoặc huyền phù nước có chứa protein. Một số hệ bọt thực phẩm là những hệ keo phức tạp. Ví dụ, kem là một hệ nhũ tương hoặc huyền phù của các giọt chất béo, một huyền phù của các tinh thể đá phân tán, một gel polysaccharide, một dung dịch đường nồng độ cao, dung dịch protein và các bọt khí. Khả năng cố định mùi của protein Trong chế biến thực phẩm, kể cả các chế phẩm protein có nhiều trường hợp cần phải tẩy mùi để hạn chế hoặc tách các mùi khó chịu. Các hợp chất như andehyde, ketone, rượu, phenol, acid béo đã bị oxi hóa… có thể cho mùi ôi, khét, mùi ngái và cho vị đắng, the, cay…khi chúng liên kết với protein và các thành phần khác của thực phẩm. Các chất này chỉ được tách ra khi đun nóng hoặc nhai. Một số liên kết rất chặt chẽ, khó tách ngay cả khi trích ly bằng hơi nước hoặc dung môi. Bên cạnh vấn đề tách các mùi khó chịu, người ta còn sử dụng khả năng này của protein để mang đến cho thực phẩm các mùi dễ chịu ví dụ, mang mùi thơm của thịt đến cho các protein thực vật đã được tạo kết cấu. Điều này thật là lý tưởng nếu các thành phần dễ bay hơi của những mùi dễ chịu có thể liên kết bền vững với thực phẩm, không bị tổn thất trong quá trình chế biến và bảo quản, nhưng lại được giải phóng nhanh trong miệng khi sử dụng thực phẩm và không bị biến đổi. Chọn đáp án là BLời giải chi tiếtB sai vì chỉ có các protein dạng cầu tan trong nước còn protein dạng sợi hay dạng phiến thì không tan trong nước. VD Móng tay, tóc, ... không tan được trong án B b Đúngc Đúngd Đúnge Đúngg Sai, mắt xích giữa không phải amino axit CÂU HỎI HOT CÙNG CHỦ ĐỀ Cho các phát biểu sau a Tất cả protein đều tan được trong nước tạo thành dung dịch keo. b Protein được tạo nên từ chuỗi các polipeptit kết hợp lại với nhau. c Axit glutamic có tính chất lưỡng tính. d Dung dịch protein có phản ứng màu biure với CuOH2. e Có thể phân biệt Gly-Ala và Gly-Ala-Gly bằng phản ứng màu biure. g H2NCH2CONHCH2CH2CONHCHCH3COOH là một tripeptit. Số phát biểu đúng là ◯ A. 3. ◯ B. 6. ◯ C. 5. ◯ D. 4. a Sai, chỉ protein dạng cầu tan trong nước b Đúng c Đúng d Đúng e Đúng g Sai, mắt xích giữa không phảiα-amino axitĐể xem và download nhiều hơn các câu lý thuyết đếm mời thầy cô và các em truy cập vào link sau200 câu lý thuyết đếm hóa học lớp 12 có đáp án ôn thi TN THPTHoặc các tài liệu môn hóa học khác của website Phát biểu nào sau đây sai? A. Protein đều tan trong nước tạo thành dung dịch keo. B. Protein bị thủy phân nhờ xúc tác axit, bazơ hoặc enzim. C. Protein là cơ sở tạo nên sự sống. D. Protein có phản ứng màu biure. Reply90 Chia sẻNhỏ vài giọt dung dịch BaCl2 vào ống nghiệm dung 1 ml dung dịch H2 so4 hiện tượng xảy ra làHiện tượng khi thêm vài giọt dung dịch H2SO4 vào dung dịch BaCl2 làA. Xuất hiện kết tủa hồngB. Xuất hiện kết tủa trắngC. Xuất hiện kết tủa xanh lamD. ...Ngôn ngữDịch Tm có nghĩa là gìTM là viết tắt từ chữ Trademark, có nghĩa là Nhãn hiệu. Tương tự như Nhãn hiệu, Trademark chính là dấu hiệu có khả năng phân biệt, dùng để ...Hỏi ĐápLà gìNgôn ngữNghĩa là gìTa mở chiến dịch Biên giới thu đông 1950 là đểHay nhất Tiêu diệt một bộ phận quan trọng sinh lực địch, giải phóng một phầnbiên giới,mởđường giao thôngvớicác nước xã hội chủ nghĩa,mởrộng và ...Ngôn ngữDịch Cần bao nhiêu ml dung dịch H2SO4 98 D=1,84 g/ml để pha thành 1 lít dung dịch H2SO4 2nCâu 269933 Cần phải dùng bao nhiêu lít H2SO4 có d = 1,84g/ml vào bao nhiêu lít nước cất để pha thành 10 lít dung dịch H2SO4 có d = 1,28g/ml? A. 6,67 lít H2SO4 và ...Hỏi ĐápBao nhiêuNgôn ngữDịch Đại học ngoại ngữ huế tuyển sinh điểm chuẩn năm 2022Học TốtHọcNgoại ngữĐại họcTín chỉ Đại học Ngoại ngữ Hà NộiĐại học Ngoại ngữ - Đại học Quốc gia Hà NộiNăm nay, Đại học Ngoại ngữ - Đại học Quốc gia Hà Nội tuyển sinh 8 ngành ngôn ngữ, gồm Anh, Pháp, Trung ...Học TốtHọcNgoại ngữĐại họcDung dịch boocdo có tác dụng gìCông dụng của thuốc BordeauxCác loại bệnh hại quan trọng trên cây sầu riêng như thối gốc xì mủ, thán thư, cháy lá chết ngọn, đốm rong, đốm hồng,… đều ...Ngôn ngữDịch Sa rang hae yo nghĩa là gìCách Nói I Love You và vẻ đẹp bằng tiếng Hàn cho người giao tiếp cơ bản mà bạn cần biết nếu như muốn thể hiện tình cảm của mình một cách chân ...Hỏi ĐápLà gìNgôn ngữNghĩa là gìPhúc có nghĩa là gìBạn đang chọn từ điển Tiếng Việt, hãy nhập từ khóa để tra. Có nghiên cứu sâu vào tiếng Việt mới thấy Tiếng Việt phản ánh rõ hơn hết linh hồn, ...Hỏi ĐápLà gìNgôn ngữNghĩa là gìKhái niệm dân chủ xã hội chủ nghĩa là gìSo sánh phân biệt nền dân chủ xã hội chủ nghĩa vô sản và nền dân chủ tư bản vô sản để làm rõ sự giống và khác nhau cơ bản giữa 2 nền dân chủ. ...Hỏi ĐápLà gìNgôn ngữNghĩa là gìDung dịch HCl loãng tác dụng với sắt tạo thànhCác dung dịch đều làm quỳ tím chuyển đỏ làĐể an toàn khi pha loãng H2SO4 đặc cần thực hiện theo cáchDãy kim loại phản ứng được với dung dịch H2SO4 ...Ngôn ngữDịch Cho m gam bột sắt vào dung dịch chứa 0 1 mol CuSO4 và 0 2 mol AgNO3Cho m gam bột sắt vào dung dịch chứa 0,15 mol CuSO4 và 0,2 mol HCl. Sau khi các phản ứng xảy ra hoàn toàn, thu được 0,725m gam hỗn hợp kim loại. Giá trị của m là ...Ngôn ngữDịch Lync nghĩa là gìđã tạo ra rất nhiều sự quan tâm vì nhiều lý do trong lĩnh vực truyền thông hợp nhất. Là một phương thức giao tiếp, giờ đây chúng tôi sử dụng email, cuộc ...Hỏi ĐápLà gìNgôn ngữNghĩa là gìCho từ từ dung dịch NaOH đến dư vào dung dịch FeCl3 thấy có hiện tượngDãy muối tác dụng với dung dịch axit sunfuric loãng làPhản ứng biểu diễn đúng sự nhiệt phân của muối canxi cacbonatCó thể dùng dung dịch HCl để nhận biết ...Ngôn ngữDịch Cho các chất Na Na so NaCl NaHCO số chất tác dụng được với dụng dịch NaOH làCho các chất sau Na, Na2O,NaCl,NaHCO3,Na2CO3. Số chất có thể tạo ra NaOH trực tiếp từ một phản ứng làA, 2B. 3C. 4D. 5 ...Ngôn ngữDịch Sau sinh bảo lâu thì dùng được dung dịch vệ sinhDung Dịch Vệ Sinh Phụ Nữ ClearRex-W là một loại xà phòng tẩy rửa được chiết xuất từ các loại thảo dược thiên nhiên giúp khử trùng, làm sạch, ngăn ngừa ...Ngôn ngữDịch Của chuyển dịch cơ cấu lãnh thổ kinh tế nước ta làBài 1. Việt Nam trên đường đổi mới và hội nhập Bài 20. Chuyển dịch cơ cấu kinh tế Bài 44 - 45. Tìm hiểu địa lí tỉnh, thành phố Trang chủ Sách ID ...Ngôn ngữDịch Giao Dịch Triền Miên Cô Vợ Nuôi Từ be Của Tổng Giám ĐốcThể loại Đô thị hiện đại, thanh mai trúc mã, sủng...HE Editor Tiểu Mèo Hoang Tình trạng 220 chương + 12 ngoại truyệnLiên tiên sinh, búp bê bơm khí mà ...Ngôn ngữDịch Số tài khoản giao dịch chứng khoán là gìQuý khách có thể chuyển tiền trực tuyến vào tài khoản TCBS từ tài khoản Techcombank để ghi có nhanh hơn và miễn phí chuyển tiền hoặc từ bất kỳ ngân hàng ...Hỏi ĐápLà gìNgôn ngữDịch Các trường hợp giao dịch không thông qua hệ thống giao dịch của sở giao dịch chứng khoánNgôn ngữDịch Quảng CáoTương TựGiao Dịch Triền Miên Cô Vợ Nuôi Từ be Của Tổng Giám Đốc1 tháng trước. bởiLamphathcmSố tài khoản giao dịch chứng khoán là gì1 tháng trước. bởiDrDang_hcmCác trường hợp giao dịch không thông qua hệ thống giao dịch của sở giao dịch chứng khoán1 tháng trước. bởimitchinh_moiXét nghiệm tỉnh dịch do Bảo Lộc1 tháng trước. bởiLamdung_5Bằng giá dịch vụ Bệnh viện đa khoa Thái Nguyên1 tháng trước. bởilenhokittyToplist được quan tâm1Top 29 doraemon tập dài nghìn lẻ một đêm htv3 20224 ngày trước2Top 30 đáp án de minh họa 2022 môn gdcd 20225 ngày trước3Top 30 phần mềm điều khiển led rgb pc 20223 ngày trước4Top 10 hạt giống rau củ quả tphcm 20226 ngày trước5Top 30 bài nổi tiếng anh về làng nghề thủ công 20225 ngày trước6Top 10 nghị luận về lối sống câu an thu mình 20226 ngày trước7Top 28 bài tập vẽ biểu đồ tròn lớp 9 20225 ngày trước8Top 29 bài tập tình huống về hộ kinh doanh 20224 ngày trước9Top 9 trích dẫn hay tiếng trung 20226 ngày trướcQuảng cáoXem NhiềuTại sao luôn là tôi tiếng anh5 ngày trước. bởimit_quyenxinhXã hội phong kiến phương Đông có các giai cấp chính là6 ngày trước . bởiMissquyenhitTop 20 cửa hàng nike Huyện Hàm Yên Tuyên Quang 20224 ngày trước. bởiDr_nganhitÝ nghĩa của lộc đỉnh ký6 ngày trước. bởiDrhunghitĐường cao tốc cấm xe có giới đi lùi6 ngày trước. nghĩa của mứt gừng5 ngày trước. bởitrantung4Hạch toán chi phí khám sức khỏe cho nhân viên2 ngày trước. bởitranca_2020Các nhân vật phụ trong truyện ngắn Làng3 ngày trước. bởipham_cahitDe thi học sinh giỏi Tin học lớp 9 cấp tỉnh 2022 20222 ngày trước. bởitranchinh_hitspeculating là gì - Nghĩa của từ speculating6 ngày trước. bởibuingan5Chủ đềBài TậpHỏi ĐápLà gìMẹo HayHọc TốtNghĩa của từToplistCông NghệĐịa Điểm HayTop ListBao nhiêuTiếng anhKhỏe ĐẹpSản phẩm tốtXây ĐựngNgôn ngữỞ đâuLớp 9Lớp 10Hướng dẫnTại saoSo SánhĐại họcDịch Máy tínhLớp 12Lớp 11Tiếng trungTiếng AnhMón NgonThí điểmThế nàoLớp 8So sánhNgữ vănLớp 6Bài tậpToán họcVì saoToken DataQuảng CáoChúng tôiĐiều khoảnTrợ giúpMạng xã hộiBản quyền © 2021 Học Tốt Inc. NG TH TR ỜNG ĐẠI HỌ KHOA B NG NG NGHIỆP THỰ PHẨM NG NGHỆ THỰ PHẨM MÔN HÓA HỌ THỰ PHẨM  ĐỂ TÀI CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM GVHD TRẦN THỊ MINH HÀ SVTH Huỳnh Tấn Đạt 2005100054 Nguyễn Tấn Phúc 2005100040 Võ Minh Trí 2008100088 Phạm Quốc Huy 2005100171 Nguyễn Hoàng Phúc 2005100031 Lớp 01DHTP1 CHÍ MINH 11-2011 NG TH TR ỜNG ĐẠI HỌ KHOA NG NG NGHIỆP THỰ PHẨM M NG NGHỆ THỰ PHẨM M N HÓA HỌ THỰ PHẨM  TIỂU LUẬN HÓA HỌ THỰ PHẨM ĐỀ TÀI TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG ỦA PROTEIN TRONG THỰ PHẨM GVHD TRẦN THỊ MINH HÀ CHÍ MINH 11-2011 MỤ LỤ Trang LỜI MỞ ĐẦU PHẦN 1 TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN ............................................................. 1 niệm protein ............................................................................. 1 ấu trúc protein ................................................................................ 1 amin-Đơn phân của protein............................................... 1 bậc cấu trúc của protein ...................................................... 1 chất Hóa-Lý của protein ......................................................... 2 tan của protein ................................................................... 2 hydrat hóa của protein ....................................................... 2 nhớt của protein.................................................................... 6 số điện môi của dung dịch protein ................................... 6 chất điện ly của protein ..................................................... 7 hiện quang học của protein................................................ 8 tủa thuận nghịch và không thuận nghịch ............................ 9 phản ứng hóa học của protein ........................................... 10 ứng với Folin-Ciocalteau ........................................ 10 ứng với Ninhydrin.................................................... 10 tính protein ...................................................................... 11 niệm chung ............................................................... 11 yếu tố gây biến tính ................................................... 11 chất của protein biến tính ......................................... 12 Khả năng tạo gel của protein ................................................ 13 năng tạo nhũ của protein ................................................ 15 tính chất tạo bọt của protein ........................................... 19 năng cố định mùi của protein ......................................... 22 PHẦN 2 HỨ NĂNG ỦA PROTEIN ................................................ 26 PHỤ LỤ ..................................................................................................... 30 TÀI LIỆU THAM KHẢO .......................................................................... 30 KẾ HOẠ H PHÂN NG LÀM VIỆ M N HÓA HỌC THỰC PHẨM NHÓM 01, LỚP 01DHTP1 SÁNG THỨ 4_TIẾT 5,6 ĐỀ TÀI TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG ỦA PROTEIN TRONG THỰ PHẨM STT N I DUNG THỰ HIỆN HẠN N P 01 Khái niệm về protein ấu trúc protein 02 Tính tan, tính hydrat, 12/11/2011 độ nhớt của protein 03 Hằng số điện môi, tính 14/11/2011 chất điện ly, biểu hiện quang học của protein 04 kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch, các phản ứng hóa học của protein 05 iến tính protein NG ỜI NHẬN 10/11/2011 16/11/2011 18/11/2011 06 Khả năng tạo gel, tạo nhũ của protein 20/11/2011 07 ác tính chất tạo bọt và khả năng cố dịnh mùi của protein 22/11/2011 08 Tổng hợp chức năng của Protein 24/11/2011 Nhóm Trưởng HUỲNH TẤN ĐẠT HUỲNH TẤN ĐẠT KÝ NHẬN KÝ GỬI GHI CHÚ LỜI MỞ ĐẦU Ngày nay, nhóm ngành Công nghiệp thực phẩm đã và đang phát triển mạnh ở nhiều quốc gia trên thế giới, trong đó có quốc gia Việt Nam chúng ta. Công nghiệp thực phẩm không chỉ đơn giản là chế biến, sản xuất, bảo quản, xuất khẩu thực phẩm cả trong và ngoài nước mà bên cạnh đó, công nghiệp thực phẩm còn nghiên cứu và ứng dụng các tính chất và chức năng của các thành phần hóa học cấu tạo nên thực phẩm, trong đó có protein. Protein không chỉ là đơn vị cấu tạo cơ bản trong cơ thể động vật và người mà còn giữ những vai trò, những chức năng rất quan trọng như là nâng đỡ, bảo vệ các mô cơ quan, vận chuyển oxy trong tế bào máu đến để nuôi các tế bào…Do đó, việc tìm hiểu và nghiên cứu các tính chất và chức năng của protein trong thực phẩm là vô cùng quan trọng và cần thiết đối với tất cả mọi người nói chung và các bạn học sinh sinh viên đang theo học nhóm ngành này nói riêng. Vì vậy mà nhóm chúng em đã cùng nhau nhau nghiên cứu và đưa ra một bài tiểu luận về những “TÍNH HẤT VÀ HỨ NĂNG ỦA PROTEIN TRONG THỰ PHẨM” nhằm củng cố kiến thức và giúp cho mọi người có một cái nhìn tổng quát hơn, sâu sắc hơn về protein. Dù đã cố gắng rất nhiều và do kiến thức có giới hạn nên sẽ không tránh khỏi những sai sót trong bài. Rất mong được sự góp ý của cô để những bài nghiên cứu về sau sẽ đầy đủ và ít sai sót hơn. TẬP THỂ NHÓM KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ PHẦN 1 TÍNH HẤT ỦA PROTEIN Khái niệm về protein Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là các axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide gọi là chuỗi polypeptide. Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein. ấu trúc của protein Axit amin – Đơn phân tạo nên protein Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần một là nhóm amin -NH2, hai là nhóm Cacboxyl -COOH và cuối cùng là các nguyên tử Cacbon trung tâm đính với một nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống. ác bậc cấu trúc của protein Người ta phân biệt biệt ra 4 bậc cấu trúc của Protein  ấu trúc bậc một Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối cùng là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò rất quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuổi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein. HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 1 KHOA  NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ ấu trúc bậc hai Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà ở xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn  và cấu trúc nếp gấp  , được cố định bởi các liên kết hydro giữa những axit amin gần nhau. Các protein sợi như keratin, collagen…có trong lôn, tóc, móng, sừng gồm nhiều xoắn  , trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp  hơn.  ấu trúc bậc ba Các xoắn  và phiến nếp gấp  có thể cuôn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào nhóm –R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm –R của cysteine có khả năng tạo cầu disunfur -S-S, nhóm –R của proline cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp hay, hay những nhóm –R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chuôi vào bên trong phân tử…Các liên kết yếu hơn như liên kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm –R có điện tích trái dấu.  ấu trúc bậc bốn Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hydro. Tính chất Lý – Hóa của protein Tính tan của protein Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số loại dung môi nhất định, chẳng hạn như albunmin dễ tan trong nước, globulin dễ tan trong muối loãng, prolamin tan trong ethanol, glutelin chỉ tan trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng Tính hydrat hóa của protein Phần lớn thực phẩm là những hệ rắn hydrat hóa. Các đặc tính hóa lý, lưu biến của protein và các thành phần khác của thực phẩm phụ thuộc không chỉ riêng vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt tính của nước. Ngoài ra, các chế phẩm protein concentrate và isolate dạng khô trước khi sử HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 2 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ dụng phải được hydrat hóa. Do đó, các tính chất hydrat hóa và tái hydrat hóa của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn to lớn. Hydrat hóa protein ở trạng thái khô có thể được phân chia thành các gian đoạn liên tiếp như sau Sơ đồ 1 Quá trình hydrat hóa một protein ở dạng khô Hấp thụ nước còn gọi là cố định nước, trương nở, thấm ướt, khả năng giữ nước, tính dính, dẻo liên quan đến 4 giai đoạn đầu; khả năng phân tán, độ nhớt, độ đặc của protein liên quan đến giai đoạn 5. Trạng thái cuối cùng của protein – tan hoặc không tan một phần hay hoàn toàn – có liên quan đến các tính chất chức năng quan trọng như tính tan hoặc tính tan tức thời giai đoạn 5 xảy ra nhanh. Tính tạo gel liên quan đến sự tạo thành khối không tan hydrat hóa tốt, nhưng các phản ứng protein – protein đóng vai trò chính. Cuối cùng, các tính chất bề mặt như nhũ tương hóa và tạo bọt cũng cần protein có khả năng hydrat hóa và phân tán cao hơn các đặc tính khác. Trong quá trình hydrat hóa, protein tương tác với nước qua các nối peptide hoặc các gốc R ở mạch bên nhớ liên kết hydro. ác yếu tố môi trường ảnh hưởng đến tính chất hydrat hóa Nồng độ protein, pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion, sự có mặt của các thành phần khác là những yếu tố ảnh hưởng đến các phản ứng protein – protein và protein - nước. Các tính chất chức năng được xác định trong điều kiện cân bằng của các lực này. HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 3 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein. pH thay đổi dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích điện trên bề mặt các phân tử protein, làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết với nước. tại điểm đẳng điện pI, phản ứng protein – protein là cực đại, các phân tử protein liên kết với nhau, co lại và khả năng hydrat hóa và trương nở là cực tiểu. Nói chung khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do làm giảm các liên kết hydro. Biến tính và tập hợp aggregation khi đun nóng làm giảm bề mặt phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định nước. Tuy nhiên, đối với một số ngoại lệ, khi đun nóng trong nước protein có cấu trúc chặt chẽ cao, sự phân ly và duỗi ra của các phân tử có thể làm lộ ra trên bề mặt các liên kết peptide và mạch ngoại phân cực mà trước đó bị che dấu, kết quả là làm tăng khả năng cố định nước. Bản chất và nồng độ các ion gây ảnh hưởng đến lực ion trong môi trường và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein nên cũng ảnh hưởng đến khả năng hydrat hóa. Người ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản ứng liên kết giữa nước, muối và các nhóm ngoại của acid amin. Khi nồng độ muối như NaCl thấp, tính hydrat hóa của protein có thể tăng do sự đính thêm các io giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên, khi nồng độ muối cao, các phản ứng muối - nước trở nên trội hơn, làm giảm liên kết protein nước và protein bị “sấy khô”. Sự hấp thụ và giữ nước của protein có ảnh hưởng đến tính chất và kết cấu của nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm… Khả năng hóa tan của protein Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ hòa tan cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được sử dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta còn muốn protein có thể tan được ở những giá trị pH khác nhau và bền với nhiệt độ. Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất chức năng đầu tiên được đo đạc ở các giai đoạn chế biến và chuyển hóa HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 4 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ protein. Người ta thường sử dụng chỉ số “Nitơ hòa tan” Nitrogen Solubility Index – NSI để xác định đạc tính này. Biết được độ hòa tan của protein rất có ích cho các quá trình công nghệ như trích ly, tinh chế, tủa phân đoạn protein cũng như định hướng sử dụng các loại protein. Protein của lactoserum hòa tan tốt ở khoảng pH và lực ion rộng. Ngược lại, độ hòa tan của caseinate phụ thuộc nhiều vào pH, lực ion và nồng độ Ca2+, nhưng ít phụ thuộc vào nhiệt độ như protein của lactoserum và protein đậu nành. Tính tan của phần lớn protein bị giảm mạnh và không thuận nghịch trong quá trình đun nóng. Tuy nhiên, trong chế biến thực phẩm, đun nóng luôn là cần thiết với các mục đích diệt vi sinh vật, giảm mùi khó chịu, tách bớt nước…Ngay cả trường hợp đun nóng nhẹ sử dụng khi trích ly và làm sạch các chế phẩm protein cũng gây nên sự biến tính nhất định và làm giảm độ hòa tan. Không phải tất cả protein có độ hòa tan ban đầu tốt sẽ luôn có các tính chất chức năng khác tốt. Có trường hợp khả năng hấp thụ nước của protein được cải thiện khi làm biến tính ở một mức độ nào đó. Đôi khi, khả năng tạo gel vẫn giữ được sau khi biến tính và không hòa tan một phần protein. Tương ứng với điều đó, việc tạo thành nhũ tương, hệ bọt và gel có thể liên quan tới các mức độ làm duỗi mạch, tập hợp và không hòa tan protein khác nhau. Ngược lại, protein của lactoserum caseinate và một vài protein khác cần có độ hòa tan ban đầu đủ lớn nếu muốn chuyển hóa nó thành dạng gel, hệ bọt hay hệ nhũ tương tốt. HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 5 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ Độ nhớt của dung dịch protein Khi protein hòa tan trong dung dịch, mỗi loại dung dịch của những protein khác nhau có độ nhớt khác nhau. Người ta có thể lợi dụng tính chất này để xác định khối lượng phân tử protein độ nhớt càng cao thì khối lượng phân tử càng cao. Bảng 1 Độ nhớt của một số loại protein Nồng độ % Độ nhớt tương đối trong nước của nước bằng 1 Gelatin 3,0 4,54 Albumin trứng 3,0 1,20 Gelatin 3,0 14,2 Albumin trứng 8,0 1,57 Protein Hằng số điện môi của dung dịch protein Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như ethanol, aceton vào dung dịch protein trong nước thì độ tan của protein giảm tới mức kết tủa do giảm mức độ hydrat hóa của các nhóm ion hóa protein, lớp áo mất nước, các phân tử protein kết hợp với nhau thành tủa. Như vậy hằng số điện môi làm ngăn cản lực tĩnh điện giữa các nhóm tích điện của protein và nước. Mối liên hệ đó được đặc trưng bởi biểu thức F L2  l2 Dr 2 Trong đó D - hằng số điện môi của dung dịch F - lực tĩnh điện giữa các ion tích điện L1, l2 – điện tích các ion r – khoảng cách giữa các ion Ở đây lực tĩnh điện giữa các ion tỉ lệ nghịch với hằng số điện môi và khoảng cách giữa các ion protein. HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 6 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ Tính chất điện ly của protein Cũng như các amino acid, protein là chất điện ly lưỡng tính vì trong phân tử protein có nhiều nhóm phân cực mạnh gốc bên R của amino acid. Ví dụ nhóm COOH thứ hai của Asp, Glu; nhóm NH2 của Lys; nhóm OH của Ser, Thr, Tyr thái tích điện của các nhóm này phụ thuộc vào pH của môi trường. Ở pH nào đó mà tổng điện tích dương + bằng tổng điện tích âm - của phân tử protein bằng không, phân tử protein không di chuyển trong điện trường thì giá trị pH đó được gọi là pHi isoeletric-điểm bằng điện của protein. Như vậy protein chứa nhiều Asp, Glu amino acid có tính acid mạnh thì pHi ở trong vùng acid, ngược lại nhiều amino acid kiềm như Lys, Arg, His thì pHi ở trong vùng kiềm. Ở môi trường có pH pHi phân tử protein thể hiện tính acid, cho ion H+, do đó số điện tích âm lớn hơn số điện tích dương, protein là một đa ion, tích điện âm. ảng 2 Giá trị pHi của một số proetein Protein pHi Protein pHi Pepsin 1,0 Globulin sữa 5,2 Albumin trứng 4,6 Hemoglobin 6,8 Casein 4,7 Ribonuclease 7,8 Albunmin 4,9 Tripsin 4,9 Prolamin huyết thanh Gelatin Trong môi trường pH=pHi , protein dễ dàng kết tụ lại với nhau vì thế người ta lợi dụng tính chất này để xác định pHi của protein cũng như để kết tủa protein. Mặt khác do sự sai khác nhau về pHi giữa các protein khác nhau, có HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 7 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ thể điều chỉnh pH của môi trường để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp của chúng. Sự kết muối của dung dịch protein Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu với nồng độ thấp chúng làm hòa tan nhiều protein. Tác dụng đó không phụ thuộc vào bản chất của muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ các muối và số điện tích của mỗi ion trong dung dịch, tức là phụ thuộc vào lực ion  của dung dịch   1/ 2 C1Z12 trong đó  là kí hiệu của tổng, C1 là nồng độ của mỗi ion, Z1 là điện tích của mỗi ion. Các muối có ion hóa trị II MgCl2, MgSO4... làm tang đáng kể độ tan của protein hơn các muối ion có hóa trị I NaCl, NH4Cl, KCl… . Khi tăng đáng kể nồng độ muối trung tính thì độ tan của protein bắt đầu giảm van ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị tủa hoàn toàn. Các protein khác nhau tủa ở những nồng độ muối trung tính khác nhau. Người ta sử dụng tính chất này để chiết xuất và tách riêng từng phần protein ra khỏi hỗn hợp. Đó là phương pháp diêm tích kết tủa protein bằng muối. Thí dụ dùng muối ammonium sulfate 50% bão hòa kết tủa globulin và dung dịch ammonium sulfate bão hòa để kết tủa albumin từ huyết thanh. iểu hiện quang học của protein Cũng như nhiều chất hóa học khác , protein có khả năng hấp thụ và bức xạ ánh sáng dưới dạng lượng tử h . Vì vậy có thể đo cường độ hấp thụ của protein trong dung dịch hay còn gọi là mật độ quang thường kí hiệu bằng chữ OD Optical Density. Dựa trên tính chất đó người ta đã sản xuất ra các loại máy quang phổ hấp thụ để phân tích protein. Nhìn chung, protein đều có khả năng hấp thụ ánh sáng trong vùng khả kiến từ 350nm-800nm và vùng tử ngoại từ 320nm xuống tới 180nm. Trong vùng ánh sáng khả kiến protein kết hợp với thuốc thử hấp thụ mạnh nhất ở vùng ánh sáng đỏ 750nm định lượng protein theo Lowry. Đối với vùng tử ngoại dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở hai vùng bước sóng khác nhau 180nm-220nm và 250nm-300nm. HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 8 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ Ở bước sóng từ 180nm-220nm đó là vùng hấp thụ của liên kết peptide trong protein, cực đại hấp thụ ở 190nm. Do liên kết peptide có nhiều trong phân tử protein nên độ hấp thụ khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại protein với nồng độ thấp. Tuy nhiên vùng hấp thụ này của các liên kết peptide trong protein có thể bị dịch về phía có bước sóng dài hơn khi có một số tạp chất lẫn trong dung dịch protein. Mặt khác chính các tạp chất này cũng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng bước sóng 180nm-220nm. Vì thế trong thực tế thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 220nm-240nm. Ở bước sóng từ 250nm-300nm là vùng hấp thụ các amino acid thơm Phe, Tyr, Trp có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở 280nm. Có thể sử dụng phương pháp đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 280nm để định tính và định lượng các protein có chứa các amino acid thơm. Hàm lượng các amino acid thơm trong các protein khác nhau thay đổi khá nhiều, do đó dung dịch của các protein khác nhau có nồng độ giống nhau có thể khác nhau về độ hấp thụ ở bước sóng 280nm. Và được đánh giá bằng hệ số tắt, ví dụ hệ số tắt của albumin huyết thanh bò băng 6,7 khi cho ánh sáng có bước sóng 280nm đi qua 1cm dung dịch có nồng độ 10mg/ml; trong khi hệ số tắt của kháng thể IgG bằng 13,6. Ngoài ra có nhiều chất khác trong dung dịch cũng có ảnh hưởng đến độ hấp thụ protein. Vì vậy các phương pháp đo độ ấp thụ ở vùng ánh sáng tử ngoại thường được dùng để định lượng protein đã được tinh sạch hoặc để xác định protein trong các phân đoạn nhận được khi sắc ký tách các protein qua cột. Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch của protein Khi protein bị kết tủa đơn thuần bằng dung dịch muối trung tính có nồng độ khác nhau hoặc bằng alcohol, aceton ở nhiệt độ thấp thì protein vẫn giữ nguyên được mọi tính chất của nó kể cả tính chất sinh học và có thể hòa tan trở lại gọi là kết tủa thuận nghịch. Các yếu tố kết tủa thuận nghịch được dùng để thu nhận chế phẩm protein. Trong quá trình kết tủa thuận nghịch muối trung tính vừa làm trung hòa điện vừa loại bỏ lớp vỏ hydrat hóa của protein, còn dung môi hữu cơ háo nước phá hủy lớp vỏ hydrate nhanh chóng. HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 9 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ Trong chế phẩm protein nhận được còn lẫn các chất đã dùng để kết tủa, cần sử dụng phương pháp thích hợp để loại bỏ các chất này. Ví dụ có thể dùng phương pháp thẩm tích để loại bỏ muối. Ngược lại kết tủa không thuận nghịch là phân tử protein sau khi bị kết tủa không thể phục hồi lại trạng thái ban đầu. Sự kết tủa này thường được sử dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung dịch, làm ngưng phản ứng của enzyme. Một trong những yếu tố gây kết tủa không thuận nghịch đơn giản nhất là đun sôi dung dịch protein sẽ nói kỹ hơn trong phần biến tính protein ở phần sau. ác phản ứng hóa học của protein Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocalteau Thuốc thử Folin-Ciocalteau có chứa acid phosphomolipdic và acid phosphovolframic. Các chất này làm tăng độ nhạy của phản ứng biure, mặt khác phản ứng với gốc Tyr và Trp trong phân tử protein. Các gốc amino acid này tham gia trong quá trình tạo phức chất màu xanh da trời. Phản ứng với Ninhydrin Tất cả các amino acid trong phân tử protein đều phản ứng với hợp chất ninhydrin tạo thành phức chất màu xanh tím, phản ứng được thực hiện qua một số bước như sau Dưới tác dụng của ninhydrin ở nhiệt độ cao, amino acid tạo thành NH3, CO2 và aldehit, mạch polypeptide ngắn đi một Carbon; đồng thời ninhydrin chuyển thành diceto oxy hindrien. Diceto oxy hindrien, NH3 mới tạo thành tiếp tục phản ứng với một phân tử ninhydrin khác để tạo thành phức chất màu xanh tím. Protein cũng có thể tham gia nhiều phản ứng tạo màu khác như phản ứng xanthproteic, các gốc amino acid Tyr, Trp, Phe trong protein tác dụng với HNO3 đặc tạo thành màu vàng và sau khi thêm kiềm sẽ chuyển thành màu HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 10 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ nâu; phản ứng Pauli, các gốc Tyr, His trong protein tác dụng với diasobenzosulfate acid tạo thành màu đỏ anh đào; phản ứng Milon gốc Tyr tác dụng với thủy ngân nitrate trong HNO3 đặc tạo thành kết tủa màu nâu đất v..v… iến tính protein niệm chung Sau khi protein bị kết tủa , nếu loại bỏ các yếu tố gây kết tủa mà protein vẫn mất khả năng tạo thành dung dịch keo bền như trước và mất những tích chất ban đầu , chẳng hạn độ hòa tan giảm, tính chất sinh học bị mất gọi là sự biến tính protein. Vì vậy, đối với việc bảo quản protein, người ta thường để dung dịch protein ở nhiệt độ thấp thường là từ 0  40 C . Song ở nhiệt độ này dung dịch protein dần dần cũng bị biến tính , biến tính càng nhanh khi dung dịch protein càng loãng. Sự biến tính ở nhiệt độ thấp của dung dịch protein loãng được gọi là sự biến tính “bề mặt” protein bị biến tính tạo nên một lớp mỏng trên bề mặt dung dịch, phần dưới lớp mỏng là những nhóm ưa nước nằm trong dung dịch, phần trên lớp mỏng là những gốc kị nước của amino acid kết hợp với nhau bởi lực Van der Waals. Ở dung dịch đặc các phân tử protein kết hợp với nhau chặt chẽ hơn do đó làm giảm bớt và hạn chế sự biến tính bề mặt. Để bảo quản tốt các chế phẩm protein như enzyme, hormon,  globulin kháng độc tố v..v…người ta tiến hành làm đông khô làm bốc hơi nước của dung dịch protein ở áp suất và nhiệt độ thấp, bột thu được có thể bảo quản được ngay cả ở nhiệt độ phòng thí nghiệm trong các ống hàn kín. ác yếu tố gây biến tính Có nhiều yếu tố tác động gây ra sự biến tính protein như nhiệt độ cao, tia tử ngoại, sóng siêu âm, acide, kiềm, kim loại nặng. Vì vậy, trong thực tế người ta rất chú ý ảnh hưởng của các yếu tố có khả năng làm biến tính protein, ví dụ khi chiết xuất và tinh chế protein, đặc biệt là các protein enzyme, cũng như khi xác định hoạt độ của chúng, phải chú ý đề phòng biến tính. Muốn vậy phải đảm bảo những điều kiện thích hợp nhất cho quy trình kỹ HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 11 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ thuật, như tiến hành thí nghiệm trong lạnh và đảm bảo pH thích hợp của các dung dịch sử dụng. Tính chất của protein biến tính Những thay đổi dễ thấy nhất ở protein biến tính là thay đổi tính tan, khả năng phản ứng hóa học và hoạt tính sinh học như hemoglobin bị biến tính không kết hợp với oxy được, tripsin khi bị biến tính không thủy phân được protein, kháng thể biến tính mất khả năng kết hợp với kháng nguyên Nghiên cứu cấu trúc không gian cho thấy khi bị biến tính phân tử protein không còn cuộn chặt như trước mà thường duỗi ra hơn, kết quả là phá vỡ cấu hình không gian cần thiết để thực hiện hoạt tính sinh học. Sự biến tính không làm đứt liên kết peptide mà làm đứt các liên kết hydro, liên kết muối các khúc của chuỗi polypeptide hoặc các chuỗi polypetide với nhau, vì vậy cấu trúc của nhóm kị nước của protein bị đảo lộn, các nhóm kị nước quay ra phía ngoài và các nhóm ưa nước quay vào trong, sự hydrat hóa của protein giảm protein mất lớp áo nước các phân tử protein dễ kết hợp với nhau, độ tan giảm và có thể kết tủa. Sự biến đổi cấu trúc khiến protein biến tính dễ bị tiêu hóa hơn protein nguyên thủy, thí dụ tripsin không thủy phân ribonuclease nguyên thủy, nhưng phân giải rất nhanh ribonuclease biến tính. Người ta phân biệt hai dạng biến tính biến tính thuận nghịch biến tính trở lại dạng ban đầu với tính chất và chức năng nguyên thủy của nó, đó là sự hoàn nguyên và biến tính không thuận nghịch protein không trở lại dạng ban đầu của nó. Lòng trắng trứng luộc là một ví dụ điển hình về biến tính không thuận nghịch, còn về biến tính thuận nghịch ta có thể nêu trường hợp tripsin đun nóng tripsin ở pH bằng 3 tới 900 C , cấu trúc của phân tử tripsin bị biến đổi HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 12 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ biến tính nhưng sau khi làm lạnh một thời gian nhất định, tripsin trở lại cấu trúc ban đầu và lại có hoạt tính enzyme. Khả năng tạo gel của protein Hiện tượng gel hóa là sự tập hợp các phân tử bị biến tính và tạo thành một mạng lưới protein có trật tự. Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng quan trọng của nhiều protein. Nó đóng vai trò chủ yếu trong chế biến nhiều loại thực phẩm. Một số sản phẩm sữa như phomai, gel lòng trắng trứng, sản phẩm thịt cá dạng nghiền giò, chả, gel keratin, gel protein đậu nành, bột nhào làm bánh mì, protein thực vật được cấu trúc bằng đùn nhiệt dẻo extrusion hay kéo sợi các thịt giả là những sản phẩm có cấu trúc gel. Tạo gel protein được sử dụng không chỉ để tạo thành các gel cứng, dẻo nhớt mà còn đồng thời cải thiện được tính chất hấp thụ nước, tính đặc chắc tạo độ dày, cải thiện lực liên kết của các tiểu phần tính bám dính và để làm bền các hệ nhũ tương, hệ bọt thực phẩm. Gel protein điển hình chính là miếng đậu hủ, được sản xuất từ protein đậu nành. Điều kiện tạo Gel Trong phần lớn các trường hợp, gia công nhiệt là cần thiết cho việc tạo gel. Làm lạnh bên trong có thể cần thiết và acid hóa nhẹ đôi khi có lợi. Tương tự, cho thêm muối đặc biệt là ion Ca2+ có thể cần thiết để làm tăng tốc độ tạo gel, hoặc tăng độ cứng của gel đối với trường hợp của protein đậu nành, lactoserum, serum albumin. Tuy nhiên, nhiều protein có thể tạo gel mà không cần đun nóng, chỉ nhờ thủy phân nhẹ bằng enzyme mixen casein, lòng trắng trứng, fibrin; đơn HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 13 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ giản cho thêm Ca2+ mixen casein hay từ môi trường kiềm đưa về pH trung tính hoặc pI đẳng điện như sản xuất đậu phụ. Trong khi nhiều gel được hình thành từ protein trong dung dịch ovalbumin hoặc protein khác của lòng trắng trứng,  -lactoglobulin hoặc các protein khác của lactoserum, serum albumin, mixen casein, protein đậu nành, một số hệ phân tán trong nước hoặc trong dung dịch muối ăn của protein ít hoặc không tan trong nước cũng có thể tạo thành gel callagen, actomyosin, protein isolate đậu nành bị biến tính một phần hay toàn phần…. Như vậy tính tan của protein không phải luôn cần thiết cho sự tạo gel. Cơ chế tạo gel và cấu trúc gel Cơ chế và các phản ứng liên quan đến việc hình thành mạng lưới protein ba chiều đặc trưng của các gel hiện vẫn chưa được hiểu biết hoàn toàn. Tuy nhiên, trong mọi trường hợp, người ta thấy rằng sự duỗi ra của các mạch polypeptide biến tính luôn là cần thiết, xảy ra trước gian đoạn phản ứng có trật tự giữa protein-protein và hiện tượng tập hợp protein. Điều đó giải thích tại sao protein isolate đậu nành đã bị biến tính bởi nhiệt, dung môi hữu cơ hoặc kiềm có thể tạo gel không cần đun nóng bên trong. Sự tạo thành mạng lưới của protein là kết quả của sự cân bằng giữa các phản ứng proteinprotein, protein-nước, lực hút và đẩy của các mạch polypeptide nằm kề nhau. Tham gia vào việc tạo nên cấu trúc gel là các liên kết kỵ nước tăng theo chiều nhiệt độ, liên kết tĩnh điện như các cầu với ion Ca2+ và các ion có hóa trị II khác, liên kết hydro tăng theo chiều giảm nhiệt độ và các cầu disulfide. Sự góp phần của mỗi kiểu liên kết này thay đổi sự phụ thược vào bản chất protein, các điều kiện môi trường và các giai đoạn khác nhau của quá trình gel hóa. Các lực đẩy tĩnh điện và các phản ứng protein-nước có xu hướng phân tách các mạnh polypeptide. Sự hình thành các cầu đồng hóa trị disulfide thường dẫn đến tạo gel bền chắc với nhiệt và không có tính thuận nghịch. Ví dụ, gel của ovalbumin hay  -glactoglobulin. Gel của gelatin được tạo nên chủ yếu bởi các liên kết hydro. Đây là liên kết yếu, tạo ra sự linh động cho cấu trúc gel, làm gel có độ HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 14 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD THS TRẦN THỊ MINH HÀ dẻo nhất định. Gel gelatin có tính thuận nghịch, chảy khi đun nóng khoảng 300C và chu kì tạo gel, nóng chảy có thể lặp lại nhiều lần. Gel của protein đậu nành có đặc tính trung gian, độ cứng của gel sẽ giảm khi đun nóng trên 800C. Một vài protein có tính chất khác nhau có thể tạo thành gel khi đun nóng đồng thời cogelefication. Protein cũng có thể tạo gel bởi phản ứng với các polysaccharide có khả năng tạo gel. Các liên kết ion không đặc hiệu giữa gelatin tích điện + và alginate hoặc các pectate tích điện - tạo thành gel có độ cứng, độ đàn hồi và nhiệt độ nóng chảy cao hơn khoảng 800C. Người ta biết rằng, ở pH của sữa, các liên kết ion đặc hiệu có thể được tạo ra giữa các trung tâm tích điện + của casein K và carrageenate. Nhiều gel tồn tại dưới dạng cấu trúc hydrat hóa mạnh, chứa tới hơn 10g nước trên 1g protein và các thành phần thực phẩm khác nằm bên trong “cái bẫy” của mạng lưới protein Nhiều gel protein có thể chứa đến 98% nước. Nước có thể ở dạng hydrat hóa liên kết chặt chẽ với các nhóm có cực của protein hoặc nước tự do trong các mạng lưới gel, tuy là nước tư do nhưng tách chúng ra không dễ dàng. Khả năng tạo nhũ của protein Đại cương về sự hình thành và phân hủy nhũ tương Hệ nhũ tương là các hệ phân tán giữa hai chất lỏng không hào tan vào nhau, một ở dạng những giọt nhỏ phân tán, còn chất lỏng kia ở dạng pha phân tán liên tục. Phần lớn các hệ nhũ tương thực phẩm là loại “dầu trong nước” để chỉ chất lỏng phân cực ưa nước hydrophile và dầu là chất lỏng kị nước hydrophobe. Nhiều nhũ tương thực phẩm còn chứa cả bóng khí và chất rắn phân tán. HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 15 Câu hỏi và phương pháp giải Nhận biếtPhát biểu nào sau đây sai? A. Protein đều tan trong nước tạo thành dung dịch keo. B. Protein bị thủy phân nhờ xúc tác axit, bazơ hoặc enzim. C. Protein là cơ sở tạo nên sự sống. D. Protein có phản ứng màu biure. Đáp án đúng ALời giải của Luyện Tập 247Giải chi tiết- A sai, chỉ có các protein dạng cầu tan được trong nước; protein dạng sợi không tan trong B đúng, do protein có chứa liên kết -CONH-, kém bền trong MT axit, bazo, C D A. Bài viết được thực hiện bởi bác sĩ Xét nghiệm hóa sinh - Khoa Xét nghiệm - Bệnh viện Đa khoa Quốc tế Vinmec Hạ Long Chỉ số protein trong nước tiểu giúp xác định lượng đạm có trong cơ thể. Khi protein xuất hiện với số lượng nhiều trong nước tiểu thường, điều này có thể là một trong những chỉ điểm quan trọng của bệnh lý thận tiết niệu. 1. Ý nghĩa của xét nghiệm protein nước tiểu Xét nghiệm này là để phát hiện và/hoặc định lượng protein trong nước tiểu thoát ra ngoài cơ thể qua nước tiểu. Bình thường thì lượng protein toàn phần trong nước tiểu < 150 mg/ngày 24 giờ, Albumin nước tiểu < 30 mg/ngày. Khi xét nghiệm tổng phân tích nước tiểu thường cho kết quả protein niệu âm thấy có protein trong nước tiểu, có 2 khả năng sauCó thể protein tăng tạm thời ở những trường hợp người đang bị nhiễm trùng, stress, có thai, ăn kiêng, bị cảm lạnh hoặc hoạt động thể lực gắng sức. Ở những trường hợp này, lượng protein trong nước tiểu ít thường dạng vết.Có protein dai dẳng trong nước tiểu, gợi ý có thể có tổn thương tại thận hoặc một số bệnh lý khác đòi hỏi cần thăm khám thêm để tìm nguyên nhân. Xét nghiệm protein nước tiểu hỗ trợ bác sĩ tìm ra nguyên nhân gây bệnh 2. Khi nào cần xét nghiệm protein nước tiểu Có vài loại xét nghiệm xác định định lượng protein trong nước tiểu và sử dụng như sauXét nghiệm bán định lượng protein bằng thanh thử “dipstick”, thử nước tiểu vào buổi sáng hoặc thử nước tiểu lúc bất kỳ. Đây là xét nghiệm thường đã được bao gồm trong xét nghiệm tổng phân tích nước tiểu. Có thể được bác sĩ chỉ định mỗi khi bạn khám sức khỏe, đi khám bệnh hoặc lần xét nghiệm kiểm tra khi trước đã có protein trong nước tiểu. Kết quả xét nghiệm được trả lời dưới dạng “Vết”, “1+”, “2+”, “3+”, “4+”Định lượng protein nước tiểu 24 giờ Làm bằng mẫu nước tiểu thu thập trong suốt 24 giờ, kết quả xét nghiệm là lượng protein được thoát ra nước tiểu trong 24 nghiệm này được chỉ định trong trường hợp xét nghiệm nước tiểu bằng thanh thử phát hiện có nhiều protein ≥ 1+ hoặc có protein dai dẳng trong nước tiểu, theo dõi tiến triển hoặc kết quả điều trị bệnh lý tổn thương thận, bệnh lý khác có thoát protein ra nước lưu ý khi xét nghiệm này kết quả chỉ thực sự đúng nếu như toàn bộ lượng nước tiểu trong 24 giờ được thu thập đầy đủ và đúng. Bác sĩ chỉ định xét nghiệm protein nước tiểu Định lượng Albumin nước tiểu 24 giờ Làm bằng mẫu nước tiểu 24 giờ như trên, kết quả xét nghiệm là lượng Albumin được thoát ra nước tiểu trong 24 giờ. Được chỉ định trong trường hợp xét nghiệm nước tiểu bằng thanh thử phát hiện có protein, hoặc để phát hiện sớm tổn thương thận ở những trường hợp bệnh mạn tính có tổn thương cơ quan đích là thận Ví dụ Đái tháo đường, Cao huyết áp, Lupus, goute,.... Cũng như xét nghiệm định lượng protein niệu, với xét nghiệm này kết quả chỉ thực sự đúng nếu như toàn bộ lượng nước tiểu trong 24 giờ được thu thập đầy đủ và lệ Protein/Creatinin nước tiểu Viết tắt là UPCR-Urine Protein Creatinin Ratio, tỷ lệ Albumin/Creatinin nước tiểu Viết tắt là UACR- Urine Albumin Creatinin Ratio Sử dụng được mẫu nước tiểu lấy ngẫu nhiên lấy bất cứ lúc nào trong ngày. Xét nghiệm này thay thế được cho xét nghiệm định lượng Protein, Albumin nước tiểu 24 giờ, thuận tiện cho việc lấy mẫu nước tiểu xét nghiệm và không bị ảnh hưởng bởi lượng nước đưa vào cơ thể hoặc sử dụng thuốc lợi tiểu. 3. Lấy mẫu xét nghiệm Mẫu nước tiểu để làm xét nghiệm bán định lượng protein Trong xét nghiệm tổng phân tích nước tiểu và tỉ số Protein/Creatinin UPCR, tỉ số Albumin/Creatinin UACR niệu Lấy mẫu nước tiểu ngẫu nhiên, hoặc nước tiểu thứ 2 của buổi sáng. Khi lấy mẫu nước tiểu nên lưu ý Xét nghiệm protein trong nước tiểu có thể bị dương tính giả nếu trong nước tiểu có máu không phải từ đường tiết niệu Ví dụ Kinh nguyệt, tinh dịch hay dịch tiết từ đường sinh dục; kết quả bị thay đổi nếu như nước tiểu bị loãng Ví dụ Uống nhiều nước, truyền dịch. Nên rửa sạch bộ phận sinh dục trước khi lấy nước tiểu, bỏ đi một ít nước tiểu đầu bãi rồi hãy hứng lấy nước tiểu để xét tiểu 24 giờ để định lượng protein, albumin Điều quan trọng nhất là phải thu thập hết được lượng nước tiểu trong vòng 24 giờ, bảo quản mát, không sử dụng chất bảo quản. Cách thu thập như sau Mẫu xét nghiệm nước tiểu Chuẩn bịDụng cụ chứa nước tiểu Khô sạch, có nắp đậy kín, dung tích chứa được khoảng 3 lít nên dùng can nhựa.Dụng cụ bảo quản Ngăn mát tủ lạnh, hoặc thùng bảo quản, nhiệt độ bảo quản nhất là 2-8 độ cụ hứng nước tiểu Khô, sạch, miệng rộng đủ để hứng nước cụ để đong nước tiểu càng chính xác càng tốt.Thu thập nước tiểuĐi tiểu hết, sau đó ghi giờ để bắt đầu thu thập nước tiểuTừ lúc này bất kỳ lần đi tiểu nào kể cả tiểu trong lúc đi đại tiện hoặc tắm cũng phải hứng lấy nước tiểu và đổ vào can chứaGiữ can chứa nước tiểu ở nhiệt độ mát nhất là 2-8 độ CNgày hôm sau, vào thời điểm đủ 24 giờ, hứng lấy nước tiểu lần cuối cùng đổ vào can chứaTrộn đều nước tiểu trong can bằng lắc đảo ngược, nhẹ nhàng tránh tạo bọtĐo và ghi chép lại thể tích nước tính bằng ml để báo cho phòng xét nghiệmLấy 10 ml nước tiểu đã trộn đều để gửi xét thể lấy mẫu nước tiểu tại nhà, dụng cụ chứa cần khô sạch, nhất là không được còn chất tẩy rửa. Mẫu nước tiểu sau khi lấy nên gửi đến cơ sở xét nghiệm trong khoảng 1-2 giờ, nhất là ít hơn 1 giờ 60 phút.XEM THÊMProtein niệu là gì, có ý nghĩa như thế nào trong chẩn đoán bệnh thận tiết niệu?Định lượng Protein toàn phần để làm gì?Xét nghiệm protein toàn phần trong máu, nước tiểu XEM THÊM Nước tiểu trẻ bị cặn có phải do hẹp bao quy đầu không? Protein niệu là gì, có ý nghĩa như thế nào trong chẩn đoán bệnh thận tiết niệu? 7 điều khó ưa thường gặp khi mang thai

protein tan trong nước